Пептидная связь — характеристика, свойства и строение

Образование пептидной связи

Пептидный связь образуется в результате реакции конденсации между карбоксильной и аминогруппой. При этом аминогруппа играет роль нуклеофила, замещая гидроксил карбоксильной группы:

Поскольку -OH является плохой отходной группой, описана реакция конденсации протекает очень тяжело. Обратная реакция — разрушение пептидной связи — называется реакцией гидролиза. При стандартных условиях равновесие замещена именно в сторону гидролиза и образования свободных аминокислот (или других мономерных единиц). Итак пептидный связь метастабильное, несмотря на то, что при его гидролизе выделяется около 10 кДж / моль энергии, этот процесс без наличия катализатора гидролиза протекает чрезвычайно медленно: время жизни пептида в водном растворе составляет около 1000 лет. В живых организмах, реакции гидролиза ускоряются ферментами.

Реакция конденсации, в результате которой происходит формирование пептидной связи, требует вклада свободной энергии. Как в химическом синтезе, так и в биосинтезе белков, это обеспечивается активацией карбоксильных групп, в результате чего отхождения гироксильнои группы облегчается.

Строение, классификация и физико-химические свойства протеиногенных аминокислот

Протеиногенными называются а, L-аминокислоты, включающиеся в состав белковых молекул в процессе биосинтеза. Протеиногенные аминокислоты называют исторически сложившимися тривиальными названиями (табл. 1).

Таблица 1

Протеиногенные а, L-аминокислоты млекопитающих

Название	Структурная формула*	Обозначение
русское	международное
Глицин		Гли	Gly, G
Аланин		Ала	Ala, А
Валин**		Вал	Val, V
Лейцин**		Лей	Leu, L
Изолейцин**		Иле	lie, I
Серин		Сер	Ser, S
Треонин**		Тре	Thr, T
Цистеин		Цис	Cys, C
Метионин**		Мет	Met, M
Лизин**		Лиз	Lys, К
Аргинин***		Apr	Arg, R
Аспарагиновая кислота		Асп	Asp, D

Название	Структурная формула*	Обозначение
русское	международное
Аспарагин		Асн	Asn, N
Глутаминовая кислота		Глу	Glu, Е
Глутамин		Глн	Gin, Q
Фенил-аланин**		Фен	Phe, F
Тирозин		Тир	Туг, Y
Триптофан**		Три	Trp, W
Гистидин***		Гис	His, H
Пролин		Про	Pro, P

• * Боковые радикалы R выделены жирным шрифтом. ** Незаменимые аминокислоты.
• *** Условно незаменимые аминокислоты.

Таким образом, известно 20 протеиногенных аминокислот, 19 из которых имеют общую формулу, включающую карбоксильную группу, аминогруппу, асимметрический атом углерода, водород и боковой радикал R. Двадцатая аминокислота (пролин), по существу, является иминокислотой и представляет собой пятичленный гетероцикл. Определяет аминокислоту строение бокового радикала R, поскольку остальная часть молекулы для всех протеиногенных аминокислот совершенно одинакова. На этом основана классификация аминокислот по строению бокового радикала R (табл. 2).

Классификация аминокислот по строению боковото радикала R

Полярность аминокислот	Химический состав	Перечень аминокислот
Неполярные гидрофобные	Моноамино- монокарбоновые	Глицин, лейцин, изолейцин, валин, аланин, фенилаланин
Полярные незаряженные	Моноамино- монокарбоновые	Серин, треонин, тирозин, метионин, цистеин, аспарагин, глутамин
Положительно заряженные (основные)	Диамино- монокарбоновые	Лизин, аргинин, триптофан
Отрицательно заряженные (кислые)	Моноамино- дикарбоновые	Аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота

Аминокислоты являются амфотерными соединениями (амфолитами): в щелочных средах они образуют соли карбоновых кислот, в кислых — аммонийные соли:

На диссоциацию аминокислот оказывает влияние pH среды. В очень кислых растворах аминогруппа протонирована полностью, а карбоксильная группа практически не ионизирована. В сильнощелочных растворах — наоборот: при значениях pH от 4 до 9 каждая из диссоциирующих групп находится в равновесии со своей неионизирован- ной формой, а обе группы вместе находятся в равновесии с биполярным ионом (цвиттер-ионом). Если сумма зарядов на аминокислоте равна нулю, такое значение pH носит название изоэлектриче- ской точки и обозначается pi (рис. 4).

Рис. 4. Кислотно-основные свойства аминокислоты при различных

значениях pH

Еще одним проявлением амфотерности является способность аминокислот образовывать в щелочной среде с сульфатом меди ярко окрашенные растворимые комплексные соединения с ионом меди Си2+:

Эта реакция лежит в основе биуретового метода качественного и количественного определения белков.

При взаимодействии а-аминогруппы одной аминокислоты с а-карбоксильной группой другой аминокислоты образуются пептидные связи. Так формируется остов молекулы белка. Главная структурная единица белков и пептидов — пептидная связь (рис. 5).

Рис. 5. Схема образования пептидной связи

Пептидная связь имеет плоскостную структуру: атомы С, О и N находятся в ?/?2-гибридизации; у атома N имеется /?-орбиталь с неподеленной парой электронов; образуется /?-тг-сопряженная система, приводящая к укорочению связи C-N (0,132 нм). Это вызвано различной электроотрицательностью атомов С, N и О.

Связанные пептидной связью аминокислоты образуют поли- пептидную цепь. Вокруг пептидной связи вращение невозможно, все четыре атома лежат в одной плоскости, т.е. компланарны. Вращение же других связей вокруг полипептидного остова достаточно свободно. Пептидная связь имеет преимущественно ш/?я«с-конфигурацию относительно плоскости пептидной связи. Строение пептидной связи проявляется в формировании вторичной и третичной структуры белка.

Пептидная связь устойчива при температурах ниже 40 °С в нейтральной среде, при более высоких температурах в кислой или щелочной среде пептидная связь может гидролизоваться.

Свойства аминокислот

Аминогруппа —NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следо вательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения.

Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они рас­творимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин.

Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—CO—, например:

Получаемые в результате такой реакции высо­комолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полиамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды α-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы -NH-CO- на­зывают пептидными.

Заключение

Пептидная связь является основой построения белковых молекул, из которых, в конечном итоге, строятся все живые организмы. Особенности её строения и пространственной конфигурации оказали огромное влияние на саму возможность существования жизни на нашей планете.

Последовательность аминокислот в белке определяется другой важнейшей молекулой – ДНК.

ПредыдущаяХимияКовалентная полярная и неполярная связь — определение, характеристика и примеры

СледующаяХимияКоэффициенты в химических уравнениях — как правильно расставлять и уравнивать